铁蛋白的简介
铁蛋白的简介
结构
铁蛋门的分子结构是由一层蛋自壳围绕着铁和磷酸盐分子组成的铁核,外径12~13 nm,分子量500 kDa(Harrison等,1991)。从不同来源(如人、马、牛蛙和细菌等)的铁蛋白结构特征来看,所有的铁蛋白虽然在一级结构上变化很大(氨基酸序列相似性有时才达到14%),但本质上都有相同的体系结构(Harrison等。1996)。蛋白壳均为由24个哑基以高度对称性方式组成的内空心结构,空心直径约为8nm,其中的氢氧化铁核中可积累多达4 000个铁原子且不影响蛋白表面和与其它分子的相互作用;蛋白亚基中包括亚铁氧化的接触反应位点和与溶剂进行交换的亲水小孑L[1] 。
铁蛋白的特性
铁蛋白具有耐稀酸(pH值2.0)、耐稀碱(pH值12.O)、耐较高温度(70~75℃水温下不变性)等特殊性质。在很多研究中,就是利用铁蛋广1的这些特性,从动物组织中提纯出该蛋白[1] 。
转铁蛋白的简介
TRF分子量约7.7万,为单链糖蛋白,含糖量约6%。TRF可逆地结合多价离子,包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF主要由肝细胞合成,半衰期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节,在缺铁状态时,血浆TRF浓度上升,经铁有效治疗后恢复到正常水平。
血浆中TRF水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血色素贫血中TRF的水平增高(由于其合成增加),但其铁的饱和度很低(正常值在30%-38%)。相反,如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍(如再生障碍性贫血),则血浆中TRF正常或低下,但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时,TRF水平正常,但饱和度可超过50%,甚至达90%。
TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。在慢性肝疾病及营养不良时亦下降,因此可以作为营养状态的一项指标。
妊娠及口服避孕药或雌激素注射可使血浆TRF升高。
铁蛋白偏低是怎么回事
铁蛋白偏低是怎么回事?
铁蛋白简称SF,铁蛋白是人体中的专门用来贮存铁元素的蛋白质,一旦铁蛋白偏低,整个机体的铁元素便会供应不足。正常人的血清铁蛋白主要是男性:80-130ug/L,女性:35-55ug/L。
铁蛋白偏低的原因主要见于:
1.缺铁性贫血的人;
2.失血过多的情况;
3.长期的营养不良;
4.孕妇、乳母、生长期婴幼儿这些特殊的人群;
5.长期腹泻的人。
铁蛋白偏低改善的方法是:
1.铁蛋白偏低了要多吃一些含铁元素较多的食物,例如大米、豆类、蛋黄、鱼虾、瘦猪肉、动物肝脏、西红柿、海带、木耳、紫菜等
2.如果平时家里所用的锅是铝制品,以后提倡改用铁制品。
3.平时应该多吃水果尤其是多吃橘子可以增加人体对铁元素的吸收。
上文就是关于铁蛋白偏低是怎么回事的简单介绍,希望以上的介绍会对大家有帮助。我们身体里面有很多的元素,为了身体健康这些元素都是不能缺少的。铁蛋白就是身体必须的元素之一,为了健康,我们就要保证身体中的铁蛋白充足。
血浆蛋白的简介
血浆蛋白的浓度是血浆和组织液的主要区别所在,因为血浆蛋白的分子很大,不能透过毛细血管管壁。在生物化学研究中,曾经用盐析法将血浆蛋白分为白蛋白、球蛋白与纤维蛋白原三大类。以后,用电泳法又将白蛋白区分为白蛋白和前白蛋白,将球蛋白区分为α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白等。用其他方法,如免疫电泳,还可以将血浆蛋白作更进一步的区分。这说明血浆蛋白包括了很多分子大小和结构都不相同的蛋白质。
球蛋白的简介
球蛋白是一种存在于人体中的血清蛋白,球蛋白是一种常见的蛋白,基本存在于所有的动植物体中。球蛋白具有免疫作用,因此也有人称球蛋白为免疫球蛋白。免疫系统遇到外来的入侵物时会根据入侵物的不同产生不同数量的球蛋白,如果入侵物比较难以消灭,免疫系统刺激淋巴以后就会产生更多的球蛋白直到入侵物被球蛋白消灭为止。球蛋白偏低一般不是很常见,球蛋白偏高一般比较常见,球蛋白偏低一般是生理性原因,例如营养不良,蛋白质摄入不足,又或者是人体对外来蛋白的吸收能力不好,贫血也会造成球蛋白偏低。球蛋白偏高则常用于肝病的确诊。
例如肝病中的慢性乙肝,酒精肝,肝硬化等都会引起球蛋白高,其他的非肝脏疾病也可以引起球蛋白高,例如各种肿瘤,巨细胞血症等。球蛋白并不单独用来检测肝病,球蛋白通常是以球蛋白白蛋白比值的形式来说明肝脏的问题,球蛋白的正常值是20-35g/l,球蛋白检测结果在正常范围内说明免疫系统和肝脏都很健康,患者也没有什么营养不良的情况,如果球蛋白高于或者是低于正常范围内,说明肝脏或者是免疫系统出现了问题。
胶原蛋白粉的简介
胶原蛋白是一种白色、不透明、无支链的纤维蛋白质,它主要存在于动物的皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧带和血管中,是结缔组织极重要的结构蛋白质,起着支撑器官、保护机体的功能。
胶原蛋白是哺乳动物体内含量最多的蛋白质,占体内蛋白质总量的25%~30%,相当于体重的6%。
铁蛋白的结构
铁蛋门的分子结构是由一层蛋自壳围绕着铁和磷酸盐分子组成的铁核,外径12~13 nm,分子量500 kDa(Harrison等,1991)。从不同来源(如人、马、牛蛙和细菌等)的铁蛋白结构特征来看,所有的铁蛋白虽然在一级结构上变化很大(氨基酸序列相似性有时才达到14%),但本质上都有相同的体系结构(Harrison等。1996)。蛋白壳均为由24个哑基以高度对称性方式组成的内空心结构,空心直径约为8nm,其中的氢氧化铁核中可积累多达4 000个铁原子且不影响蛋白表面和与其它分子的相互作用;蛋白亚基中包括亚铁氧化的接触反应位点和与溶剂进行交换的亲水小孑L[1] 。
脑脊液蛋白的简介
脑脊液(Cerebrospinal fluid)为无色透明的液体,充满在各脑室、蛛网膜下腔和脊髓中央管内。脑脊液由脑室中的脉络丛产生,与血浆和淋巴液的性质相似,略带粘性。因此,当中枢神经系统受损时,脑脊液的检测成为重要的辅助诊断手段之一。 成人,腰池150-450mg/L,小脑延髓池150-250mg/L,脑室内50-150mg/L;新生儿400-1200mg/L;老年人300-600mg/L。
蛋清的简介
蛋清糊,又名蛋白糊,这种糊挂在原料表面厚罗薄,约1.5毫米,质地软嫩,制作蛋精糊的原料是鸡蛋清加干淀粉或精白面粉,蛋清与粉料的比例为1:1左右。如:软炸口蘑、软炸麻花腰、软炸虾花等菜肴即是,这种糊经油传热,发生淀粉的糊化,蛋清蛋白质的变性,并结合在一形成一个复杂的凝固层,它一方面能把热量均匀地传导给原料内部,使之慢慢成熟;另一方面能阻止内部原料大量脱水,变得干硬,保护营养成份不流失。
转铁蛋白是什么
转铁蛋白又名运铁蛋白 transferrin,TRF,siderophilin)是血浆中主要的含铁蛋白质,负责运载由消化管吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。以TRF-Fe3+的复合物形式进入骨髓中,供成熟红细胞的生成。
TRF分子量约7.7万,为单链糖蛋白,含糖量约6%。TRF可逆地结合多价离子,包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF主要由肝细胞合成,半衰期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节,在缺铁状态时,血浆TRF浓度上升,经铁有效治疗后恢复到正常水平。
血浆中TRF水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血色素贫血中TRF的水平增高(由于其合成增加),但其铁的饱和度很低(正常值在30%-38%)。相反,如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍(如再生障碍性贫血),则血浆中TRF正常或低下,但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时,TRF水平正常,但饱和度可超过50%,甚至达90%。
TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。在慢性肝疾病及营养不良时亦下降,因此可以作为营养状态的一项指标。
妊娠及口服避孕药或雌激素注射可使血浆TRF升高。
有免疫试剂盒供应抗体级标准品。用免疫扩散或浊度法检测。正常成人参考值为2200-4000mg/L。新生儿为1300-2750mg/L。临床评价时常同时测定血清铁含量及TRF的铁结合容量(TIBC),并可计算出的TRF铁饱和度(%)。TRF亦可通过测定而间接计算估得,其计算方程式如下:
TRF(mg/L)=TIBC(μg/L)×0.70
转铁蛋白的特性
转铁蛋白是一个能够和铁相结合的蛋白家族,它由670~700个氨基酸组成的单链糖基化蛋白,分子量80KDa左右。自从40多年前发现血清转铁蛋白以来,陆续又发现了转铁蛋白另外的几种形式。其中血清铁蛋白还存在于其它体液中,如胆汁、羊水、脑脊液、淋巴液和乳汁中;卵转铁蛋白存在于蛋清中;乳铁蛋白不仅存在于哺乳动物的乳汁中,另外还存在于泪液、唾液、粘液和白细胞中;黑色素转铁蛋白也叫P97,锚定在黑色素细胞和别的一些细胞膜上。除乳铁蛋白外的转铁蛋白都是酸性蛋白,等电点约为516~518,乳铁蛋白的等电点为817。在人血清中,转铁蛋白的浓度为215mg/ml,30%与铁结合。