红蛋白的结构
红蛋白的结构
有8段α-螺旋区，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。
有1～8个螺旋间区，肽链拐角处为非螺旋区(亦称螺旋间区)，包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。这种构象非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。
血红蛋白病的概述
血红蛋白病(hemoglobinopathy)是由于血红蛋白分子结构异常(异常血红蛋白病)，或珠蛋白肽链合成速率异常(珠蛋白生成障碍性贫血，又称海洋性贫血)所引起的一组遗传性血液病。
正常的血红蛋白是由血红素与珠蛋白结合而成的，其中珠蛋白97%由2条a和2条b肽链(a2b2)组成血红蛋白A(HbA)，<2.5%由a2δ2组成HbA2和<1%由a2b2组成HbF。珠蛋白肽链的合成受基因控制，当基因突变时所致的血红蛋白病大致分为两大类：①珠蛋白肽链量的异常，即某一肽链合成障碍，称海洋性贫血，包括a、b和δ型，均具有典型溶血性贫血的表现，a海洋性贫血还可引起死胎、早产或产后死亡。②珠蛋白肽链质的异常，即肽链中氨基酸排列及组成异常。
本病目前还没有效疗法，主要是对症支持治疗。应避免杂合子的男女间通婚，并可用分子生物学的方法在产前诊断患病胎儿，必要时尽早终止妊娠。
溶血性贫血病因
病因(65%)：
根据红细胞寿命缩短的原因，可分为红细胞内在缺陷和外来因素所致的溶血性贫血。
红细胞内在缺陷所致的溶血性贫血：
(一)红细胞膜的缺陷。
(二)血红蛋白结构或生成缺陷。
(三)红细胞酶的缺陷。红细胞外在缺陷所致的溶血性贫血：外部的缺陷，通常是获得性的，红细胞可受到化学的，机械的或物理因素，生物及免疫学因素的损伤而发生溶血，溶血可在血管内，也可在血管外。
溶血性贫血病因
根据红细胞寿命缩短的原因，可分为红细胞内在缺陷和外来因素所致的溶血性贫血。
红细胞内在缺陷所致的溶血性贫血：
(一)红细胞膜的缺陷。
(二)血红蛋白结构或生成缺陷。
(三)红细胞酶的缺陷。红细胞外在缺陷所致的溶血性贫血：外部的缺陷，通常是获得性的，红细胞可受到化学的，机械的或物理因素，生物及免疫学因素的损伤而发生溶血，溶血可在血管内，也可在血管外。
一氧化碳是如何致人中毒的
什么是一氧化碳中毒
一氧化碳中毒是含碳物质燃烧不完全时的产物经呼吸道吸入引起中毒。
中毒机理是一氧化碳与血红蛋白的亲合力比氧与血红蛋白的亲合力高200～300倍，所以一氧化碳极易与血红蛋白结合，形成碳氧血红蛋白，使血红蛋白丧失携氧的能力和作用，造成组织窒息。对全身的组织细胞均有毒性作用，尤其对大脑皮质的影响最为严重。
一氧化碳是如何致人中毒的
看完上述内容，相信大家已经了解了一氧化碳中毒了吧!那么，一氧化碳中毒的缘由是什么呢?
一氧化碳进入人体之后会和血液中的血红蛋白结合，进而使血红蛋白不能与氧气结合，从而引起机体组织出现缺氧，导致人体窒息死亡。因此一氧化碳具有毒性。
一氧化碳是无色、无臭、无味的气体，故易于忽略而致中毒。常见于家庭居室通风差的情况下，煤炉产生的煤气或液化气管道漏气或工业生产煤气以及矿井中的一氧化碳吸入而致中毒。
各类贫血的区别
遗传性血红蛋异常包括珠蛋白结构异常即异常血红蛋白病和珠蛋白生成障碍性贫血(海洋性贫血)两大类。
珠蛋白生成障碍性贫血原来定义认为本病是由于一种或几种正常珠蛋白肽链合盛况空前分或全部缺乏而引起的遗传性溶血性疾病，但现已明确某些珠蛋白生生障碍性贫血也可有珠蛋白链的结构变异，从而模糊了本病与异常血红蛋白病原来的界限。
血红蛋白是由二对不同珠蛋白肽链构成的四聚体。
本病的病理学基础是一种或几种珠蛋白基因的缺陷或缺失，相应珠蛋白链合成减少或缺乏，珠蛋白链比例失衡，造成正常血红蛋白合成减少和出现病理性肽链聚合体或包涵体，引起一系列病理生理变化及其相应临床表现。
病变的红细胞在髓内或髓外溶血。
慢性病贫血(ACD)常见的病因有慢性感染、炎症和肿瘤。多数患者为正常细胞色素性贫血，部分患者呈小细胞低色素性贫血。ACD的铁代谢指标与IDE不同，表现为血清铁降低，但总铁结合力不增加，血清铁蛋白和运铁蛋白受体升高;骨髓铁粒幼细胞减少，而巨噬细胞内铁增加，有助于鉴别。
补铁补血生理作用
1、组成血红蛋白以参与氧的运输和存储
铁是血红蛋白的组成成分，血红蛋白参与氧的运输和存储。由于体内铁的储存不能满足正常红细胞生成的需要而发生的贫血称为缺铁性贫血，一般缺铁持续3～5个月时发生。
2、组成肌红蛋白、脑红蛋白
二者与血红蛋白结构近似，是携氧、储氧球蛋白。
3、直接参与人体能量代谢
人体细胞内呼吸的氧化呼吸链中，很多酶是含血红素铁酶。美国高山人体能超常与每天摄入大量的铁有关系。
4、对人体免疫系统有影响
人体内的铁无论是缺乏或过量都会对人体的健康构成威胁，只有正常含量的铁才能保证人体健康。
血红蛋白的工作原理
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。
血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显着变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显着的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
缀合蛋白质
血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2)，每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。
生理意义
血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升
自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝
生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。
铁的生理作用
1、组成血红蛋白以参与氧的运输和存储铁是血红蛋白的组成成分，血红蛋白参与氧的运输和存储。由于体内铁的储存不能满足正常红细胞生成的需要而发生的贫血称为缺铁性贫血，一般缺铁持续3～5个月时发生。2、组成肌红蛋白、脑红蛋白二者与血红蛋白结构近似，是携氧、储氧球蛋白。
3、直接参与人体能量代谢人体细胞内呼吸的氧化呼吸链中，很多酶是含血红素铁酶。美国高山人体能超常与每天摄入大量的铁有关系。
4、对人体免疫系统有影响人体内的铁无论是缺乏或过量都会对人体的健康构成威胁，只有正常含量的铁才能保证人体健康。
地中海贫血是什么
地中海贫血又称海洋性贫血，是一组遗传性疾病，是人群中最常见的不完全显性的慢性溶血性贫血病。其发病机制是合成血红蛋白的珠蛋白链减少或缺失导致血红蛋白结构异常。
这种含有异常血红蛋白的红细胞变形性降低，寿命缩短，可以提前被人体的肝脾等破坏，导致贫血甚至发育等异常，这种疾病也就是医学上讲的溶血性贫血。
地中海贫血症属于一种“可防难治”的遗传性疾病，如果能在婚前就清楚了解自己的遗传背景，并且在产前做好地贫筛查和诊断，就可以有效把下一代患重型地贫的机会减至最低。
铁蛋白的结构
铁蛋门的分子结构是由一层蛋自壳围绕着铁和磷酸盐分子组成的铁核，外径12～13 nm，分子量500 kDa(Harrison等，1991)。从不同来源(如人、马、牛蛙和细菌等)的铁蛋白结构特征来看，所有的铁蛋白虽然在一级结构上变化很大(氨基酸序列相似性有时才达到14%)，但本质上都有相同的体系结构(Harrison等。1996)。蛋白壳均为由24个哑基以高度对称性方式组成的内空心结构，空心直径约为8nm，其中的氢氧化铁核中可积累多达4 000个铁原子且不影响蛋白表面和与其它分子的相互作用;蛋白亚基中包括亚铁氧化的接触反应位点和与溶剂进行交换的亲水小孑L[1] 。
煤气中毒的原因
煤气是煤和其它含碳物质燃烧时所产生的一种不稳定的混合性气体，主要含有一氧化碳、氢、甲烷、乙烯、丁烯、氮、碳酸、硫化氢等.其中以一氧化碳的含量最高，对人体的毒性最大，所以煤气中毒实际是指一氧化碳中毒.当人处在一氧化碳浓度较高的地方就会发生中毒，一氧化碳和氧气可以同时通过肺的通气进入肺，再通过肺泡内的气体交换进入血液，氧和一氧化碳都能与血红蛋白结合，而一氧化碳与血红蛋白的结合能力大得多，就使更多的血红蛋白与一氧化碳结合，又因为一氧化碳与血红蛋白结合后分离极慢，而血红蛋白的数量是有限的，这样就使氧失去了与血红蛋白结合的机会，而不能被血液运输到组织细胞，造成组织细胞缺氧.预防措施要注意通风换气.
故答案为：煤气中毒实际是指一氧化碳中毒;当人处在一氧化碳浓度较高的地方就会发生中毒，一氧化碳和氧气可以同时通过肺的通气进入肺，再通过肺泡内的气体交换进入血液，氧和一氧化碳都能与血红蛋白结合，而一氧化碳与血红蛋白的结合能力大得多，就使更多的血红蛋白与一氧化碳结合，又因为一氧化碳与血红蛋白结合后分离极慢，而血红蛋白的数量是有限的，这样就使氧失去了与血红蛋白结合的机会，而不能被血液运输到组织细胞，造成组织细胞缺氧.预防措施要注意通风换气.
吃火腿肠的危害 缺氧
亚硝酸盐是强氧化剂，进入血液后会与血红蛋白结合，使氧合血红蛋白变为高铁血红蛋白，从而使血红蛋白失去携氧能力，导致组织缺氧。